细胞表面是一个具有复杂结构的多功能体系。在结构上包括细胞被(cell coat)和细胞质膜。动、植物细胞间的连接结构、细菌与植物细胞的细胞壁以及表面的特化的结构, 如鞭毛等都可看成是表面结构的组成部分。

在功能上,细胞表面是细胞质膜功能的扩展,它保护细胞,使细胞有一个相对稳定的内环境；负责细胞内外的物质交换和能量交换,并通过表面结构进行细胞识别、信息的接收和传递、进行细胞运动, 以及维护细胞的各种形态,并且与免疫、癌变都有十分密切的关系。

 

由碳水化合物形成的覆盖在细胞质膜表面的保护层，称为细胞被, 由于这层结构的主要成份是糖,所以又称为糖萼(glycocalyx),或多糖包被。糖被通常含有由细胞分泌出来的细胞外基质，厚约5nm，其中的糖类是与质膜的蛋白质分子、脂类分子共价结合形成糖蛋白和糖脂分子。

糖被通常含有两种主要的成份: 糖蛋白和蛋白聚糖。它们都是在细胞内合成,最后分泌出来并附着到细胞质膜上。糖蛋白和糖脂的寡糖侧链所含糖基的数量少于15,但由于可通过共价键形成支链，所以排列方式却是多种多样。

细胞被的基本功能是保护如消化道、呼吸道、生殖腺等上皮细胞的外被有助于润滑、防止机械损伤, 同时又可保护上皮组织不受消化酶的作用和细菌的侵袭。植物和细菌的细胞壁不仅可以保护细胞质膜和细胞器, 同时还赋予细胞以特定的形状。革兰氏阳性菌的细胞壁是一种蛋白聚糖, 青霉素通过抑制它的合成而抑制敏感菌的生长。

细胞被还参与细胞与环境的相互作用, 包括细胞与环境的物质交换, 细胞增殖的接触抑制、细胞识别等。

 

纤维素是由葡萄糖构成的同质多聚体，在细胞壁中，由50-60个纤维素分子形成一束，并且相互平行排列，形成长的、坚硬的微纤维，这种微纤维的直径一般约为5-15nm,长约几微米。纤维素微纤维通常两两堆积在一起形成更大的大纤维，它们的强度达到同类粗细钢管的强度。如果将植物的细胞壁看成是动物细胞的细胞外基质, 那么,纤维素则相当于动物细胞外基质中的胶原。

 

是由几种不同类型的单糖构成的异质多聚体，这些糖是五碳糖和六碳糖，包括木糖、阿伯糖、甘露糖和半乳糖等。半纤维素木聚糖在木质组织中占总量的50%，它结合在纤维素微纤维的表面，并且相互连接，这些纤维构成了坚硬的细胞相互连接的网络。

 

果胶(pectin)

果胶是由半乳糖醛酸和它的衍生物组成的多聚体。类似动物细胞的粘多糖，很容易形成水合胶。果胶在细胞壁中的作用主要是连接相邻细胞壁，并且形成细胞外基质，将纤维素包埋在水合胶中。

 

是由聚合的芳香醇构成的一类物质，存在于木质组织中，主要作用是通过形成交织网来硬化细胞壁。木质素主要位于纤维素纤维之间， 起抗压作用。在木本植物中，木质素占25%，是世界上第二位最丰富的有机物(纤维素是第一位)。

 

细胞外基质是由动物细胞合成并分泌到胞外、分布在细胞表面或细胞之间的大分子, 主要是一些多糖和蛋白, 或蛋白聚糖。细胞外基质对于一些动物组织的细胞具有重要作用。

细胞外基质的组成可分为三大类∶① 糖胺聚糖(glycosaminoglycans)、蛋白聚糖(proteoglycan), 它们能够形成水性的胶状物，在这种胶状物中包埋有许多其它的基质成分；②结构蛋白，如胶原和弹性蛋白，它们赋予细胞外基质一定的强度和韧性；③ 粘着蛋白(adhesive):如纤粘连蛋白和层粘联蛋白，它们促使细胞同基质结合。其中以胶原和蛋白聚糖为基本骨架在细胞表面形成纤维网状复合物,这种复合物通过纤粘连蛋白或层粘连蛋白以及其他的连接分子直接与细胞表面受体连接;或附着到受体上。由于受体多数是膜整合蛋白,并与细胞内的骨架蛋白相连,所以细胞外基质通过膜整合蛋白将细胞外与细胞内连成了一个整体。

 

细胞外基质的物理性质主要受细胞外基质中蛋白聚糖所携带的多糖基团的影响,蛋白聚糖是由糖胺聚糖(glycosaminoglycans, GAG)以共价的形式同线性多肽连接而成的多糖和蛋白复合物。

蛋白聚糖的主要成份是糖胺聚糖,是由重复二糖单位构成的无分支长链多糖。 二糖单位包括∶硫酸软骨素(chondroitin sulfate)、硫酸角质素(keratan sulfate)、肝素(heparin)、硫酸乙酰肝素(heparan sulfate)、透明质酸(hyaluronic acid)、硫酸皮肤素(dermatan sulfate)等。这些二糖都含有一个氨基糖,并至少含有一个负电的磺酸基或羧基团。由于氨基聚糖是亲水的，并且带有负电荷，所以它们既能结合阳离子又能结合水分子，由于糖胺聚糖的这种性质,它们在细胞外创造了水合的、胶状的材料,形成了所谓的细胞外基质的基质。

 

胶原是细胞外最重要的水不溶性纤维蛋白, 是构成细胞外基质的骨架。胶原在细胞外基质中形成半晶体的纤维,给细胞提供抗张力和弹性,并在细胞的迁移和发育中起作用。胶原在各种动物中都有存在。脊椎动物中腱、软骨和骨中的胶原非常丰富,几乎占了蛋白总重的一半。

胶原蛋白的基本结构单位是原胶原(tropocollagen),原胶原肽链的一级结构具有(Gly-x-y)n重复序列, 其中x常为脯氨酸(Pro), y常为羟脯氨酸(Hypro)或羟赖氨酸(Hylys)。Hylys残基可发生糖基化修饰, 其糖单位有的是一个半乳糖残基(Gal), 但通常是二糖(Glu-Gal-),胶原上的糖所占的量约为胶原的10%。原胶原是由三条α-肽链组成的纤维状蛋白质, 相互拧成三股螺旋状构型, 长300nm, 直径1.5nm。

目前已发现20个左右的基因分别在不同组织中编码不同类型的胶原; 不同类型的胶原定位于体内的特定组织,也有2-3种不同的胶原存在于同一组织中。

 

弹性蛋白是弹性纤维(elastic fibers)的主要成分。弹性纤维主要存在于韧带和脉管壁。弹性纤维与胶原纤维共同存在, 赋予组织以弹性和抗张能力。

象胶原一样，弹性蛋白也富含甘氨酸和脯氨酸，但是与胶原不同的是，弹性蛋白的羟基化程度不高，没有羟赖氨酸的存在。弹性蛋白分子间通过赖氨酸残基形成共价键进行相互交联，它们形成的交联网络可通过构型的变化产生弹性。

虽然胶原能够给细胞外基质以强度和韧性，但是对于某些组织来说还需要富有弹性。特别是肺、心脏等组织尤其是这样。这种弹性主要依赖于细胞外基质中的弹性纤维。弹性纤维如同橡皮带一样，它的长度能够伸展到正常长度的几倍，当收缩时又能恢复到原始长度。组织的弹性则是通过改变散布在弹性纤维中胶原的数量来控制。

 

纤维粘连蛋白属非胶原糖蛋白的一种, 称为冷不溶球蛋白,广泛存在于动物界, 包括海绵、海胆及哺乳动物类。在脊椎动物中, 纤粘连蛋白以可溶的形式存在于血浆和各种体液中,称为血浆纤维粘连蛋白；以不溶的纤维存在于细胞外基质、细胞之间及某些细胞表面, 称为细胞纤粘连蛋白。

FN是高相对分子质量的粘附性的糖蛋白, 含糖约5%。FN由两个亚基组成的二聚体，每个亚基的相对分子质量约250kDa, 各亚基在C末端形成两个二硫键交联。血浆FN是二聚体, 由两条相似的A链和B链组成, 整个分子成V形。细胞FN是多聚体,其不同来源的FN亚基结构相似, 但并不相同。不同的亚单位均为同一基因的表达产物, 只是转录后在RNA的剪接上有所不同,因而产生不同的mRNA。另外, 在翻译后的修饰上也有差异，FN的每个亚单位的蛋白组成若干个球形结构域, 各结构域之间由对胰蛋白酶敏感的肽链连接，因此可通过胰蛋白酶的水解作用分离这些结构域研究它们的功能。每个FN亚基上有与胶原、细胞表面受体、血纤蛋白和硫酸蛋白多糖高亲和结合的位点。

 

层粘连蛋白主要存在于基膜(basal lamina)结构中，是基膜所特有的非胶原糖蛋白, 相对分子质量为820kDa, 含13-15%的糖，有三个亚单位, 即重链(α链, 400kDa)和β1(215kDa)、β2(205kDa)两条轻链。结构上呈现不对称的十字形, 由一条长臂和三条相似的短臂构成。这四个臂均有棒状节段和球状的末端域。β1和β2短臂上有两个球形结构域, α链上的短臂有三个球形结构域，其中有一个结构域同Ⅳ型胶原结合，第二个结构域同肝素结合，还有同细胞表面受体结合的结构域。正是这些独立的结合位点使LN作为一个桥梁分子，介导细胞同基膜结合。所以LN的主要功能就是作为基膜的主要结构成分对基膜的组装起关键作用, 在细胞表面形成网络结构并将细胞固定在基膜上。

LN还有许多其他的作用,如在细胞发育过程中刺激细胞粘着、细胞运动。LN还能够刺激胚胎中神经轴的生长,并促进成年动物的神经损伤后重生长和再生。如同纤粘连蛋白,细胞外的LN能够影响细胞的生长、迁移和分化。LN在原生殖细胞的迁移中起关键作用。

 

基膜是一种复合的细胞外结构, 是细胞外基质的特异区。典型的基膜厚约50nm,有些基膜的厚度达200nm。

通常会形成基膜的组织和细胞有: ①肌细胞和脂肪细胞的表面; ②上皮组织基底面的下方,如皮肤上皮的下表面,将上皮细胞与结缔组织分开;③血管内皮细胞的下表面。此外,在施旺细胞(Schwann cells)的表面也覆盖有基膜。

基膜是由不同的蛋白纤维组成的网状结构，主要成份有LN、Ⅳ型胶原、巢蛋白(entactin)、肌腱蛋白(tenascin)、钙结合糖蛋白(thrombospondin)、硫酸肝素糖蛋白等。LN在基膜的形成中起重要作用,因为LN具有许多不同的结构域,其中具有与其他蛋白复合物结合的特殊位点。此外,LN能够同细胞表面受体结合,也能够同其他的LN分子以及同其他的糖蛋白,包括基膜中其他的一些成份结合。更重要的是，LN同Ⅳ型胶原结合,形成分隔的交联网状结构, 形成的基膜通过LN与细胞表面受体紧密结合,将基膜与覆盖的细胞紧密结合起来。因此, LN不仅是基膜的主要成分，也是基膜的组织者,而Ⅳ型胶原则是基膜的网状钢架。

基膜不仅对组织结构起支持作用，同时也是渗透性的障碍，调节分子和细胞的运动。在肾细胞中，基膜可以作为一种过滤器，允许小分子进入尿液，却扣下大分子的蛋白质。表皮细胞下的基膜一方面阻止结缔组织的细胞进入表皮，另一方面允许“防卫战士”�白细胞的移动。

 

整联蛋白属整合蛋白家族, 是细胞外基质受体蛋白。

整联蛋白是一种跨膜的异质二聚体, 它由两个非共价结合的跨膜亚基, 即α和β亚基所组成。细胞外球形结构域是一个头部露出脂双分子层约20nm。头部可同细胞外基质蛋白结合, 而细胞内的尾部同肌动蛋白相连。整联蛋白的两个亚基, α和β链都是糖基化的, 并通过非共价键结合在一起。整联蛋白同基质蛋白的结合需要二价阳离子, 如Ca²⁺ 、Mg²⁺ 等的参与。有些细胞外基质蛋白可被多种整联蛋白识别。

整联蛋白作为跨膜接头在细胞外基质和细胞内肌动蛋白骨架之间起双向联络作用, 将细胞外基质同细胞内的骨架网络连成一个整体, 这就是整联蛋白所起的细胞粘着作用。

整联蛋白还具有将细胞外信号向细胞内传递的作用。当整联蛋白的细胞外结构域同细胞外配体,如纤粘连蛋白或层粘连蛋白结合时会诱导整联蛋白细胞内结构域的末端发生构型的变化,构型的变化反过来会改变整联蛋白的细胞质结构域的末端同相邻蛋白的相互作用,如同粘着斑激酶(FAK)作用, 其结果,FAK会引起一些蛋白质的磷酸化，引起信号放大的级联反应。在某些情况下,这种反应会启动一些基因的表达。

整联蛋白(以及其他的一些细胞表面分子)进行的信号转导对细胞的许多行为造成影响,包括运动、生长甚至细胞的生存。

整联蛋白同细胞外基质中粘着蛋白的识别与结合分为两种类型∶一类是同RGD区域结合，另一类则不需要RGD区域。

 

细胞识别是指细胞对同种或异种细胞、同源或异源细胞、以及对自己和异己分子的认识。多细胞生物有机体中有三种识别系统:抗原-抗体的识别、酶与底物的识别、细胞间的识别。第三类包括通过细胞表面受体与胞外信号分子的选择性相互作用,从而导致一系列的生理生化反应的信号传递。无论是那一种识别系统,都有一个共同的基本特性,就是具有选择性,或是说具有特异性。

细胞识别是细胞发育和分化过程中一个十分重要的环节，细胞通过识别和粘着形成不同类型的组织,由于不同组织的功能是不同的,所以识别本身就意味着选择。

 

N-CAM是膜糖蛋白,至少以三种形式存在,但都是由同一基因编码。其中两种是跨膜蛋白,第三种共价结合在细胞质膜的外表面。无论是何种存在方式,N-CAM分子都有一部分伸出到细胞外表面。三种N-CAM在细胞外的结构都一样,都含有与细胞粘着相关的结合位点。

将分离纯化的N-CAM加入到人工磷脂脂质体中, 这种人工脂质体能够相互粘着,但是加入了相应的抗体就不会发生粘着, 不加N-CAM的人工脂质体也不会发生粘着。由此可以推测:细胞粘着是由细胞质膜中的蛋白分子介导的,N-CAM是介导细胞粘着的分子。

 

钙粘着蛋白(cadherin)是细胞质膜中的细胞粘着分子,但是这种分子介导的细胞粘着受Ca²⁺的调节。钙粘着分子家族中比较熟知的属于膜整合糖蛋白的成员有:E-钙粘着蛋白(主要在表皮组织中)、N-钙粘着蛋白(存在神经组织中)、P-钙粘着蛋白(主要存在于胎盘)。钙粘着蛋白的细胞外部分有600个氨基酸残基,组成四个重复的Ca²⁺结合结构域,细胞质部分有150个氨基酸。

 

凝集素是动物细胞和植物细胞都能够合成和分泌的、能与糖结合的蛋白质,在细胞识别和粘着反应中起重要作用,主要是促进细胞间的粘着。凝集素具有一个以上同糖结合的位点，因此能够参与细胞的识别和粘着,将不同的细胞联系起来。

 

在细胞识别的基础上, 同类细胞发生聚集形成细胞团或组织的过程叫细胞粘着。它对于胚胎发育及成体的正常结构和功能都有重要的作用。在发育过程中,由于细胞间细胞粘着的强度不同,决定着细胞在内、中、外三胚层的分布。在器官形成过程中, 通过细胞粘着,使具有相同表面特性的细胞聚集在一起形成器官。

 

参与细胞粘着的分子称为细胞粘着分子。

自从N-CAM被发现之后,陆续发现了一些新的细胞粘着分子,如Ng-CAM是神经胶质细胞粘着分子,L-CAM是肝细胞的细胞粘着分子,I-CAM是普遍存在的一种细胞粘着分子,它的配体是LFA-1;而LEC-CAM是白细胞及其它循环细胞中发现的细胞粘着分子。上述细胞粘着分子都是糖蛋白,在细胞外结构域都有与肽共价结合的糖基。根据细胞粘着分子的作用方式可分为三个家族:①免疫球蛋白超家族,如V-CAM、Ng-CAM、I-CAM和L1等;②钙粘着蛋白家族，如E-钙粘着蛋白、P-钙粘着蛋白、N-钙粘着蛋白；③选择素家族,如L-选择素、LEU-CAM1等。后两种家族的细胞粘着分子是钙依赖性的,而免疫球蛋白超家族则是非钙依赖性的。钙粘着蛋白家族是主要的一类粘着蛋白，分布极为广泛(表4M-1)。　

表4M-1 哺乳动物中主要的钙粘着蛋白分子

选择蛋白是膜整合糖蛋白的一个家族，它能够识别从另外一个细胞表面伸展出来的特异的糖基团，并与之特异性结合，因此它也是细胞表面受体。选择蛋白有一个小的细胞质结构域，一个单次跨膜的结构域，一个大的细胞外片段，在这个片段

上可分为几个结构域，包括最外端的具有凝集素作用的结构域。

已知有三种类型的选择蛋白∶E-选择蛋白，它在内皮细胞表达；P-选择蛋白，在血小板和内皮细胞表达；L-选择蛋白，在各种类型的白细胞中表达。这三种选择蛋白都是识别小的出现在某些糖蛋白或糖脂的四糖基团，选择蛋白同糖配体的结合是Ca²⁺依赖性的。选择蛋白主要介导循环中的白细胞在有炎症和血块的血管壁部位暂时性相互作用。与选择蛋白起作用的靶细胞上的蛋白通常称为粘蛋白(mucin)。

 

抗体是一类称之为免疫球蛋白(或Ig)的蛋白质分子,是由一些相似的小结构域组成的多肽分子。在Ig的每个结构域中，都是由70～110个氨基酸组成的紧密折叠的结构。后来在很多不同种类的蛋白质中也都发现有类Ig结构域的存在，这些结构同Ig抗体一起构成了免疫球蛋白超家族(immunoglobulins superfamily,IgSF)。IgSF的大多数成员是整合膜蛋白，存在于淋巴细胞的表面，参与各种免疫活动。它们中的某些整合蛋白参与非钙依赖性的细胞之间的粘着。事实上，在缺少免疫系统的无脊椎动物细胞粘着分子中发现类Ig结构域，说明类Ig蛋白在原始进化过程作为细胞粘着中介物，只是在后来才在脊椎动物的免疫系统中增加了一项免疫功能。

大多数IgSF细胞粘着分子介导淋巴细胞与需要进行免疫反应的细胞(如巨嗜细胞及别的淋巴细胞)间的粘着反应，然而，某些IgSF成员，如VCAM(vascular cell-adhesion molecule)、NCAM(neural cell-adhesion molecule)和L1,在神经系统发育过程中,对于神经突起、突触形成等都有重要作用。象纤粘连蛋白以及其他一些参与细胞粘着的蛋白一样,IgSF细胞粘着分子含有几个相同的结构域。

IgSF粘着蛋白分子既能介导同嗜性的细胞粘着,又能介导异嗜性的细胞粘着, 但多数是介导同嗜性的细胞粘着。如果介导同嗜性的细胞粘着,是非Ca²⁺依赖性的,如果介导异嗜性的细胞粘着,则是Ca²⁺依赖性的。一个细胞上的IgSF蛋白能够同另一细胞上相同或不同的IgSF蛋白结合介导细胞发生粘着。例如,一个细胞上的L1分子能够同另一细胞上的相同L1分子进行结合。另外,IgSF超家族也可通过与整联蛋白结合介导细胞粘着, 如位于某些血管内皮细胞上的IgSF蛋白能够与靶细胞表面的整联蛋白α₄β₁结合从而介导细胞粘着。

 

细胞连接是细胞间的联系结构，是细胞质膜局部区域特化形成的，在结构上包括膜特化部分、质膜下的胞质部分及质膜外细胞间的部分。细胞连接是多细胞有机体中相邻细胞之间通过细胞质膜相互联系, 协同作用的重要基础。

细胞连接的描述性概念是指细胞表面的特化结构，或特化区域, 两个细胞通过这种结构连接起来。细胞的特化区涉及细胞外基质蛋白、跨膜蛋白、胞质溶胶蛋白、细胞骨架蛋白等。从功能上看,细胞连接将同类细胞连接成组织,并同相邻组织的细胞保持相对稳定。

细胞粘着是细胞连接的起始,细胞连接是细胞粘着的发展。从时间上看,粘着在先,连接在后。从结构上看,细胞粘着涉及的分子较少、范围局部、结构简单;而细胞连接涉及的蛋白分子较多、范围广、结构复杂,结合的紧密程度高。

动物细胞有三种类型的连接∶紧密连接(tight junction)、粘着连接(adhesion junction)、间隙连接(gap junction)，每一种连接都具有独特的功能∶封闭(紧密连接)、粘着(斑形成连接)和通讯(间隙连接)。这三种类型的细胞连接中,粘着连接最为复杂,并且易同细胞粘着相混淆。根据粘着连接在连接中所涉及的细胞外基质和细胞骨架的关系又分为四种类型:桥粒、半桥粒、粘着带和粘着斑。

 

紧密连接有两种英文名称,同一个意思(tight junction ,zonula occludens),又称为不通透连接(impermeable junction)。

紧密连接通常位于上皮顶端两相邻细胞间,在紧密连接处的细胞质膜几乎融合并紧紧结合在一起。

从结构上看, 相邻两细胞间的紧密连接是靠紧密蛋白颗粒重复形成的一排排的索将两相邻细胞连接起来, 这些蛋白质颗粒的直径只有几个纳米，它们形成连续的纤维,就象是焊接线一样，将相邻细胞间连接起来,并封闭了细胞间的空隙。

 

通过细胞质膜内侧的斑块(plaque) 将细胞与细胞、细胞与细胞外基质同细胞骨架连接起来的细胞连接方式称为斑块连接(plaque-bearing junction)。也有人将这种连接称为锚定连接(anchoring junction),因为这种连接主要是通过跨膜蛋白进行细胞的锚定。

斑块连接是动物各组织中广泛存在的一种细胞连接方式，通过粘着蛋白、整联蛋白和细胞骨架体系以及细胞外基质的相互作用，将相邻两细胞连接在一起。根据跨膜蛋白是同肌动蛋白纤维相连还是同中间纤维相连,将斑块连接分为粘着连接( 粘着带、粘着斑)和桥粒(桥粒和半桥粒)两大类。

 

在斑块连接中,如果连接作用涉及细胞质中的骨架部分是肌动蛋白，这种连接方式称为粘着连接。根据粘着连接涉及的是两个细胞间的连接还是细胞与细胞外基质的连接,又分为两种情况:若涉及相邻两细胞间的连接，则称为粘着带(adhesion belt), 如果是细胞同细胞外基质相连，则称为粘着斑(focal adhesion)。

无论是何种粘着连接,都有三个基本特点:①都是钙依赖性的;②都要通过细胞质斑中的蛋白质介导同细胞骨架的肌动蛋白相连;③引起细胞的信号转导。

因此, 粘着连接的两个主要功能是:①通过膜整合蛋白、细胞骨架的肌动蛋白、细胞外基质粘连蛋白将细胞与细胞或细胞与细胞外基质连接起来;②通过膜整合蛋白与肌动蛋白相连,给细胞传递一种信号,然后通过细胞内的信号分子将信号放大。

 

粘着带连接位于上皮细胞紧密连接的下方, 靠钙粘着蛋白同肌动蛋白相互作用, 将两个细胞连接起来。粘着带处相邻细胞质膜的间隙为20～30nm, 介于紧密连接和桥粒之间, 所以又叫中间连接(intermediate junction)或带状桥粒。

参与粘着带连接的主要蛋白是钙粘着蛋白(cadherin)和肌动蛋白。钙粘着蛋白属Ca²⁺依赖性的细胞粘着分子，所以这种连接也是钙依赖性的。在粘着带连接中,钙粘着蛋白的细胞外结构域同相邻细胞质膜上另一个钙粘着蛋白的细胞外结构域相互作用形成桥,使相邻细胞互相连接, 但并不融合,保留有20--30nm的细胞间隙,看起来是宽宽的带。钙粘着蛋白的细胞内结构域经细胞质斑(cytoplasmic plaque)中的蛋白介导同肌动蛋白纤维相连,细胞质斑中含有β-连环蛋白(β-catenin)、α-连环蛋白等(α-catenin)等,其中β-连环蛋白直接与钙粘着蛋白的细胞质端相连,然后通过另一个蛋白介导与肌动蛋白纤维相连。

粘着带的细胞质斑是一种松散的结构,其位置正好在细胞质膜的细胞质面，细胞质斑起锚定肌动蛋白纤维的作用。另外,推测在细胞质斑中可能还有其他能引起细胞信号转导的蛋白质,当钙粘着蛋白同肌动蛋白建立联系之后,信号转导蛋白通过某种方式引起细胞内其他一些应答。

 

粘着斑与粘着带的根本区别是:粘着斑是细胞与细胞外基质进行连接,而粘着带是细胞与细胞间的粘着连接。除了这一根本区别之外,还有其他一些不同: ①参与粘着带连接的膜整合蛋白是钙粘着蛋白,而参与粘着斑连接的是整联蛋白;②粘着带连接实际上是两个相邻细胞膜上的钙粘着蛋白与钙粘着蛋白的连接,而粘着斑连接是整联蛋白与细胞外基质中的粘连蛋白的连接,因整联蛋白是纤粘连蛋白的受体，所以粘着斑连接是通过受体与配体的结合。

在粘着斑连接中，整联蛋白的细胞质部分同样要由细胞质斑的介导同细胞骨架的肌动蛋白纤维相连。不过细胞质斑中的蛋白成份与粘着带连接有所不同,它含有踝蛋白(talin)，这种蛋白在其它的细胞质斑中是不存在的。

 

在斑块连接中，如果细胞是通过中间纤维锚定到细胞骨架上，这种粘着连接方式就称为桥粒。桥粒连接也分为两种情况:如果涉及的是相邻两细胞间的连接，则称为桥粒 (实际上是完全桥粒);如果是细胞同细胞外基质相连，则称为半桥粒(hemidesmosomes)。

 

又称为斑点粘着(maculae adherens),是最常见的连接方式，主要存在于上皮组织,如皮肤和肠组织。桥粒连接的形态象圆盘,直径大约为1μm,桥粒连接能赋予组织机械强度。从形态上看，通过桥粒连接,两细胞间形成钮扣式的结构。桥粒连接处相邻细胞质膜间的间隙约30nm, 细胞质斑的厚度为15～20nm。

从结构上看,桥粒连接也是通过钙粘着蛋白将两个相邻细胞结合起来。参与桥粒连接的钙粘着蛋白与粘着连接中的钙粘着蛋白在结构上有所不同,有两种类型的钙粘着蛋白,分别称为桥粒芯蛋白(desmoglein)和桥粒芯胶粘蛋白(desmocollin)。桥粒连接的细胞质膜的内表面有一致密的细胞质斑,作为锚定细胞骨架中间纤维的位点,锚定是通过细胞质斑中的桥粒斑蛋白(desmoplakin)介导的, 桥粒斑蛋白也属钙粘着蛋白。网状的中间纤维网络不仅提供了将周围细胞连成一体的结构组成,同时还增加了细胞的机械强度。

 

在桥粒连接中如果跨膜糖蛋白的细胞外结构域同与细胞外基质相连，形态上类似半个桥粒, 这种连接称为半桥粒。与桥粒连接相比有两点不同∶首先是参与连接的跨膜蛋白不是钙粘着蛋白而是整联蛋白；第二是整联蛋白的细胞外结构域不是与相邻细胞的整联蛋白相连而是同细胞外基质相连。半桥粒主要位于上皮细胞的底面,作用是把上皮细胞与其下方的基膜连接在一起。

 

一种特殊的细胞连接方式, 位于特化的具有细胞间通讯作用的细胞。它除了有机械的细胞连接作用之外, 还可以在细胞间形成电偶联或代谢偶联, 以此来传递信息。动物与植物的通讯连接方式是不同的, 动物细胞的通讯连接为间隙连接,而植物细胞的通讯连接则是胞间连丝。

　

间隙连接是动物细胞中通过连接子(connexons)进行的细胞间连接。所谓“间隙”,有两层含义,其一是在间隙连接处, 相邻细胞质膜间有2～3nm的间隙;其二是在间隙连接的连接点处,双脂层并不直接相连, 而是由两个连接子对接形成通道，允许小分子的物质直接通过这种间隙通道从一个细胞流向另一个细胞。

连接子是一种跨膜蛋白。每个连接子由4个或6个相同或相似的连接蛋白(connexon)亚基环绕中央形成孔径为1.5～2nm的水性通道；相邻两细胞分别用各自的连接子相互对接形成细胞间的通道，允许分子量在1200道尔顿以下的分子通过。不同组织来源的连接子的分子量大小有很大差别,最小的为24,000,最大的可达46,000道尔顿。连接子的大小虽然不同,但所有的连接子结构相同:都有4个α螺旋的跨膜区和一个细胞质连接环。

间隙连接除了连接作用外, 还能在细胞间形成电偶联(electrical coupling)和代谢偶联(matebolic coupling)。电偶联在神经冲动信息传递过程中起重要作用。代谢偶联可使小分子代谢物和信号分子通过间隙连接形成的水性通道, 从一个细胞到另一个细胞。如cAMP和Ca²⁺等可通过间隙连接从一个细胞进入到相邻细胞, 因此,只要有部分细胞接受信号分子的作用,可使整个细胞群发生反应。

 

植物细胞壁中小的开口，叫胞间连丝。在电子显微镜下见到的胞间连丝似乎是一个狭窄的、直径约30～60nm的圆柱形细胞质通道穿过相邻的细胞壁。胞间连丝中有连丝微管(desmotubule)通过,它是由两个细胞的光面内质网衍生而来。胞间连丝不仅使相邻细胞的细胞质膜、细胞质、内质网交融在一起, 而且也是植物细胞间物质运输和传递刺激的重要渠道。

胞间连丝与动物细胞的间隙连接有许多相同之处。正常情况下它允许1000道尔顿以下的分子渗透,也能让离子自由通过。它的活性同样受Ca²⁺离子浓度的调节等,因此具有植物信号传导的作用。与间隙连接不同的是,胞间连丝的孔能够扩张,允许大分子,包括蛋白质和RNA分子通过。

① P型离子泵(P-type ion pump),或称P型ATPase 。此类运输泵运输时需要磷酸化(P是phosphorylation的缩写),包括Na⁺-K⁺泵、Ca²⁺离子泵。

② V型泵(V-type pump),或称V型ATPase,主要位于小泡的膜上( V代表vacuole或vesicle), 如溶酶体膜中的H⁺泵, 运输时需要ATP供能, 但不需要磷酸化。

③ F型泵(F-type pump),或称F型ATPase。这种泵主要存在于细菌质膜、线粒体膜和叶绿体的膜中, 它们在能量转换中起重要作用, 是氧化磷酸化或光合磷酸化偶联因子(F即fector的缩写)。F型泵工作时不会消耗ATP, 而是将ADP转化成ATP, 但是它们在一定的条件下也会具有ATPase的活性。

④ ABC运输蛋白(ATP-binding cassettle transportor), 这是一大类以ATP供能的运输蛋白, 已发现了100多种, 存在范围很广,包括细菌和人。

 

协同运输又称偶联主动运输,它不直接消耗ATP，但要间接利用自由能,并且也是逆浓度梯度的运输。运输时需要先建立电化学梯度，在动物细胞主要是靠钠泵，在植物细胞则是由H⁺泵建立的H^＋质子梯度。

动物细胞中，质膜上的钠泵和载体协作完成葡萄糖、氨基酸等的逆浓度梯度的协同运输。运输的机理是: 载体蛋白有两个结合位点, 可分别与细胞外的Na⁺、糖(氨基酸)等结合。Na⁺ 和葡萄糖分别与载体结合后, 载体蛋白借助Na⁺/K⁺泵运输时建立的电位梯度, 将Na⁺ 与葡萄糖(或氨基酸)同时运输到细胞内。在细胞内释放的Na⁺又被Na⁺/K⁺泵泵出细胞外维持Na⁺离子的电位梯度。

由于协同运输能够同时转运两种物质,如果两种物质向同一方向运输,则称为同向(synport),例如葡萄糖和Na⁺的偶联运输,它是由Na⁺离子梯度驱动的。如果同时转运的两种物质是相反的方向,则称为异向(antiport),如心肌细胞中Na⁺与Ca²⁺的交换,也是由Na⁺离子梯度驱动的。

 

该运输方式最早发现于细菌中，后在动物细胞中也发现有类似的跨膜运输方式，又称为基团转运。其机理是通过对被转运到细胞内的分子进行共价修饰（主要是进行磷酸化）使其在细胞中始终维持“较低”的浓度, 从而保证这种物质不断地沿浓度梯度从细胞外向细胞内转运。在这种运输系统中，涉及几种酶和一个被称为HPr小分子蛋白；被转移的基团是磷酸烯醇式丙酮酸的高能磷酸键上的磷酸基团，运输中所需要的能量则由磷酸烯醇式丙酮酸的高能磷酸键提供。在细菌细胞中，这种运输作用主要是进行一些糖的运输，如乳糖、葡萄糖、甘露醇等。